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Der Wirkmechanismus von Etanercept

Autor
Dr. Barbara Missler-Karger

Tumornekrosefaktor-alpha (TNF-alpha) und Lymphotoxin sind zwei pro-inflammatorische Zytokine, die an zwei unterschiedliche Zelloberflächen-Rezeptoren binden: den 55-Kilodalton (p55) und den 75-Kilodalton (p75) TNF-Rezeptor (TNFR).

Beide TNF-Rezeptoren kommen physiologisch in (zell)membrangebundener und in löslicher Form vor. Es wird angenommen, dass die löslichen TNFRs die biologische Aktivität von TNF regulieren.

Etanercept ist ein löslicher TNF-alpha-Rezeptor und bindet gezielt frei zirkulierendes TNF-alpha. Durch die Bildung des Komplexes aus TNF-alpha und löslichem TNF-alpha-Rezeptor (sTNFR) wird TNF-alpha in seiner Aktivität blockiert. TNF-alpha ist in dieser Form nicht mehr in der Lage, an die membrangebundenen TNF-Rezeptoren auf der Zelle anzudocken und die für TNF spezifische Zellreaktion (Zytokinkaskade) in der Zelle auszulösen.

Der lösliche Rezeptor liegt frei im Gewebe und konkurriert mit dem ortsständigen Rezeptor auf der Zielzelle um TNF-alpha
Mit dem Andocken von TNF-alpha an den löslichen Rezeptor ist das Zytokin gebunden, quasi vor dem Eintreffen an seiner eigentlichen Zielzelle abgefangen, und steht für die Auslösung eines Signals in der Zielzelle nicht mehr zur Verfügung

Etanercept hat eine sehr hohe Bindungsfähigkeit für TNF-alpha. Da diese Affinität höher ist als die Bindung des TNF-alpha an die ortsständigen Rezeptoren auf der Zelle, bleibt TNF-alpha an den löslichen Rezeptor gebunden und wechselt nicht auf den Zellrezeptor. Damit wird sichergestellt, dass TNF-alpha dort die Zytokinkaskade nicht auslösen kann. Über die Blockade von TNF-alpha kann Etanercept daher auch biologische Reaktionen verändern, die durch zusätzliche Moleküle des TNF-Netzwerkes (z. B. weitere Zytokine wie IL-1 oder IL-6, Adhäsionsmoleküle oder Proteinasen) ausgelöst oder kontrolliert werden.

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Quellen/Redaktion

Erstellungsdatum:
28.09.2008
Letzte Änderung:
26.01.2012
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