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Der Wirkmechanismus von Adalimumab

Autor
Priv. Doz. Dr. med. H.E. Langer

Im menschlichen Körper liegen die zellständigen TNF-alpha-Rezeptoren in zwei Formen vor (p55/R1 und p75/R2). Adalimumab verhindert die Bindung von TNF-alpha spezifisch an beide Rezeptor-Typen und ist dadurch in der Lage, die von TNF-alpha abhängigen Entzündungsprozesse gezielt zu verhindern. Adalimumab hemmt dabei die biologische Wirkung sowohl von löslichem als auch von membrangebundenem TNF-alpha.

Durch die Ausbildung von sogenannten Komplexen, bei denen jeweils 3 Moleküle von Adalimumab an trimere TNF-alpha-Moleküle binden, wird das TNF-alpha stabil an das Medikament gebunden und kann im weiteren vom Körper ausgeschieden und damit unschädlich gemacht werden.

 

Adalimumab (Humira) ist ein sogenannter monoklonaler Antikörper gegen TNF-alpha. Ein solcher Antikörper bindet gezielt auf TNF-alpha, das von den TNF-alpha-produzierenden Zellen im Körper freigesetzt wird, und verhindert damit, daß TNF-alpha als Botenstoff an anderen Zellen eine Entzündungsreaktion auslöst

 

Nach Freisetzung von TNF-alpha durch die Ausgangszelle (TNF-alpha-produzierende Zelle) trifft es auf seinem Weg zur Zielzelle auf den biotechnologisch hergestellten, spezifischen Antikörper.
Durch die Bindung des Antikörpers an TNF-alpha wird dieses so in seiner Struktur verändert, dass es nicht mehr in den TNF-Rezeptor auf der Zielzelle passt. Entsprechend kommt es nicht zur Signalauslösung.

Der TNF-alpha-Antikörper unterbindet auf diese Weise die biologische Wirkung von TNF-alpha, d.h. durch Adalimumab wird zielgerichtet die Entzündung und die weitere Gelenkschädigung verhindert.

Bindung von TNF-alpha durch Adalimumab als TNF-alpha-TNF-alpha-Antikörper-Komplex.
Großer und stabiler HUMIRA-TNF-alpha-Trimer-Komplex (nach Santora LC et al. 2001). Drei monoklonale HUMIRA-Antikörper bilden, gebunden an drei TNF-alpha-Trimere, einen sehr stabilen HUMIRA-TNF-alpha-Komplex (MW = 598 kDa) (Abb. Aus der Humira-Produktmonographie).

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Quellen/Redaktion

Erstellungsdatum:
13.12.2004
Letzte Änderung:
14.03.2012
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